Добавить работы Отмеченные0
Работа успешно отмечена.

Отмеченные работы

Просмотренные0

Просмотренные работы

Корзина0
Работа успешно добавлена в корзину.

Корзина

Регистрация

интернет библиотека
Atlants.lv библиотека
9,99 € В корзину
Добавить в список желаний
Хочешь дешевле?
Идентификатор:893240
 
Автор:
Оценка:
Опубликованно: 03.12.2009.
Язык: Латышский
Уровень: Университет
Литературный список: Нет
Ссылки: Не использованы
Содержание
Nr. Название главы  Стр.
22  Enzīmi    2
22.1  Enzīmu uzbūve    2
22.1.1  Kofaktori    2
22.1.2  Vitamīni par kofaktoriem    4
22.1.3  Ūdenī šķīstošie vitamīni    4
22.2  Katalītiskā aktivitāte    4
22.3  Enzīmu darbības mehānisms    5
22.3.1  Enzīmu katalizētu reakciju kinētikas raksturojums    8
22.3.2  Alostēriskie enzīmi    9
22.4  Enzīmu darbību ietekmējošie faktori    10
22.4.1  Enzīma koncentrācijas ietekme uz reakcijas ātrumu    10
22.4.2  Substrāta koncentrācijas ietekme    10
22.4.3  Temperatūras ietekme    10
22.4.4  Termiskā stabilitāte    11
22.4.5  pH ietekme uz enzīma aktivitāti    11
22.4.6  Spiediena ietekme    12
22.4.7  Ūdens ietekme    12
22.5  Enzīmu aktivitātes regulēšana    12
22.5.1  Aktivatoru ietekme    13
22.5.2  Alostēriskā kontrole    13
22.5.3  Inhibitoru ietekme    14
22.5.3.1  Atgriezeniskā nekonkurējošā inhibēšana    14
22.5.3.2  Konkurējošā inhibēšana    14
22.5.3.3  Bezkonkurences inhibēšana    14
22.5.3.4  Neatgriezeniskā inhibēšana    15
22.5.4  Enzīmu aktivitātes regulēšana ar kovalento modifikāciju    15
22.5.4.1  Neatgriezeniskā proteolīze    15
22.5.4.2  Atgriezeniska modificēšana    16
22.5.5  Ģenētiska kontrole    16
22.6  Enzīmu klasifikācija un nomenklatūra    16
22.7  Apkopojums    17
22.8  Pārtikas produktu enzimātiskās analīzes metodes    17
22.9  Enzīmatīva analīze    18
22.10  Substrāta noteikšana    18
22.10.1  Principi    18
22.10.2  Beigu punkta metode    20
22.10.3  Kinētiskā metode    21
22.11  Enzīma aktivitātes noteikšana    21
22.12  Imunoloģiskā metode    22
22.13  Polimerāzes ķēdes reakcija    24
22.13.1  Polimerāzes ķēdes reakcijas princips    24
22.13.2  Piemēri    25
22.13.2.1  Sojas piedevas    25
22.13.2.2  Ģenētiski modificēta soja    25
22.13.2.3  Ģenētiski modificēti tomāti    25
22.13.2.4  Sugas diferencēšana    25
Фрагмент работы

Enzīmi (fermenti) ir dzīvos organismos notiekošo reakciju katalizatori. Tagad zināmi tuvu 2000 enzīmu. Eznzīmu katalizētas pārvērtības notiek visos dzīvos organismos, un arī no tiem pagatavotos produktos.
Enzīmu izaktivēšanos vai aktivitātes un sadalījuma izmaiņas šūnās izsauc normālo dzīvības procesu izmaiņu. Veterinārārstam jāzina arī pārvērtības, kuras veidojas pārtikas uzglabāšanas un termiskas apstrādes rezultāta analīzes rezultātus kā selektīvus indikatorus izmanto, lai konstatētu šādu iedarbību pārtikas produktu tehnoloģiju kontrolē. Piemēram, piena, medus pasterizācija, svaigas gaļas vai zivju atšķiršana no dziļi, ilgstoši sasaldētas atšķiršana.
Enzīmu īpašības izmanto arvien jaunās fermentīvajās pārtikas analīzes metodēs vai to izmantošana pārtikas tehnoloģijā, kā arī diagnostikā verinārmedicīnā un medicīnā.

Enzīmu uzbūve
Eznzīmi ir globulāri proteīni ar dažādu molekulmasu. Proteīnu struktūru nosaka aminoskābju secība, peptīdu ķēdes konformācija. Lielākie enzīmi parasti sastāv no divām uz vairākām proteīnu ķēdēm (subdaļiņām jeb protomēriem) – tiem ir kvartiārā struktūra. Dažādu subdaļiņu esamība veido arī izoenzīmu parādību, dāžada sastāva enzīmu, kuri katalīzē vienu un to pašu reakciju, esamību. Izoenzīmi atšķiras arī ar savu stabilitāti un katalītisko aktivitāti.

Kofaktori
Atšķirībā no enzīmiem-proteīniem, kurus veido tikai aminoskābes, pastāv ļoti daudz enzīmu, kuru darbības mehānismā piedalās neolbaltumvielu komponentes, bez kurām tie nevar funkcionēt, tāpēc pievienojot vēl citas grupas, palielinās iespējamās mijiedarbības iespējas ar substrātu ko vairs neierobežo aminoskābju radikālu veidu skaits, kurus sauc par kofaktoriem vai koenzīmiem. Tāda enzīma polipeptīda daļu sauc par apoenzīmu, un tā nodrošina substrāta orientāciju. Visbiežāk kofaktors novietots enzīma trešējās struktūras dobumā un piesaistīts ar nekovalentām saitēm, tomēr dažreiz realizējas kovalentā saistība, vai metāla jonu gadījumā koordinatīvā saistība kā kompleksos savienojumus. Ja kofaktors saistīts ar nekovalentām saitēm, tad tas viegli var atdalīties, turpretim kovalenta kofaktora atdalīšanās nav iespējama. Viena un tā paša kofaktora saistība dažādos enzīmos var būt atšķirīga.
Daudziem enzīmiem nepieciešami par kofaktoriem dažādu metālu joni, kas izskaidro organisma nepieciešamību pēc mikroelementiem: dzelzs, cinka, vara, mangāna , molibdēna, kobalta, niķeļa, vanādija un selēna joniem. Šie joni koordinē kovalentās saites saistot slāpekļa vai skābekļa elektronu pārus enzīmos vai substrātos, šādi saistot substrātu aktīvajā centrā vai piedaloties reakcijas norisē, piemēram, karboksipeptidāze-A satur Zn2+ jonu, kas nepieciešams katalīzes norisē, jo saistās ar koordinācijas saitēm aktīvajā centrā His-69, Glu-72 un His 196 pie kura piesaistās substrāts. Mg2+ jons aktivē enzīmus, kuri katalīzē fosfāta estera saites un fosfātu anhidrīdu saites hidrolīzi un veidošanos. Red-okssistēmās nozīmīgi ir Fe3+/Fe2+ jonu sistēma ar plašu oks-red potenciālu skalu atkarībā no porfīnu vai proteīnu par ligandu dabas. Oksidāžu sastāvā satopama C2+/Cu+ sistēma
Koenzīmu A satur aciltansferāzes, kas pārnes acilgrupu (skābes radikālu) no viena substrāta uz citu. Būtībā reakcijas elementārā aktā koenzīms darbojas kā otrais substrāts (ko-substrāts).…

Коментарий автора
Загрузить больше похожих работ

Atlants

Выбери способ авторизации

Э-почта + пароль

Э-почта + пароль

Неправильный адрес э-почты или пароль!
Войти

Забыл пароль?

Draugiem.pase
Facebook

Не зарегистрировался?

Зарегистрируйся и получи бесплатно!

Для того, чтобы получить бесплатные материалы с сайта Atlants.lv, необходимо зарегистрироваться. Это просто и займет всего несколько секунд.

Если ты уже зарегистрировался, то просто и сможешь скачивать бесплатные материалы.

Отменить Регистрация